Doble mecanismo regula la respuesta plantas a la sequía

Plantas del estudio./CSIC.

Identificado un doble mecanismo, de inhibición y de degradación, para regular la respuesta de las plantas a la sequía. Los resultados de esta investigación aumentan los conocimientos que se tenían acerca de cómo las plantas responden al estrés ambiental.

 

UPV / Investigadores del Instituto de Biología Molecular y Celular de Plantas (IBMCP), centro mixto de la Universitat Politècnica de València (UPV) y el Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC), han identificado un doble mecanismo, de inhibición y de degradación, para regular la respuesta de las plantas a la sequía. Los resultados de esta investigación, que aumenta los conocimientos que se tenían acerca de cómo las plantas responden al estrés ambiental, aparecen publicados en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.

Las plantas deben responder, de manera efectiva, a una gran variedad de estímulos ambientales. Para ello, se sirven de diferentes rutas de señalización

Las plantas deben responder, de manera efectiva, a una gran variedad de estímulos ambientales. Para ello, se sirven de diferentes rutas de señalización que están bloqueadas por represores a la espera del estímulo adecuado. La eliminación de estos represores permite poner en marcha la señalización de varias rutas hormonales, entre ellas la que responde a la sequía, que está gobernada por la hormona ácido abscísico (ABA).

Pedro Luis Rodríguez, profesor de investigación del CSIC en el IBMCP, explica que “hasta el momento sabíamos que la hormona ABA, una vez percibida por sus receptores, desencadena la inhibición de los represores de la respuesta a la sequía, que son las proteínas fosfatasa de tipo 2C. En este trabajo hemos descubierto un mecanismo complementario basado en las proteínas BPM, que median la degradación de estos represores”.

La ubiquitina es una proteína reguladora que existe en todas las células eucariotas. Una de sus funciones es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubiquitina puede asociarse a proteínas y marcarlas para su destrucción a través de un proceso complejo que se denomina ubiquitinación y requiere proteínas con actividad E3 ubiquitín ligasa. El marcaje de ubiquitina dirige las proteínas al proteasoma, que es una máquina celular encargada de degradar y reciclar las proteínas.

La ubiquitina es una proteína reguladora que existe en todas las células eucariotas. Una de sus funciones es dirigir el reciclaje de proteínas

Los investigadores del IBMCP han descubierto que las proteínas BPM facilitan la ubiquitinación de las fosfatasas tipo 2C, lo que conduce a su degradación en el proteasoma. Este proceso ocurre de forma regulada, ya que la propia hormona facilita la degradación de las fosfatasas.

“Las proteínas BPM reconocen a las fosfatasas tipo 2C y facilitan su marcaje con ubiquitina, lo que conduce a la degradación de estos represores. Ello permite, por ejemplo, que la transpiración de la planta se reduzca en condiciones de sequía, lo que constituye una adaptación clave. Si se acelerase la degradación de las fosfatasas tipo 2C, se podrían obtener plantas con mayor resistencia a la sequía”, añade Pedro Luis Rodríguez.

“En general, las plantas tienen un gran arsenal de proteínas que sirven para degradar los represores de sus respuestas adaptativas, de forma que el mecanismo sólo se dispara cuando es preciso. En la naturaleza, las plantas sufren el estrés ambiental de forma transitoria o sostenida, y la existencia de un doble mecanismo de inhibición y degradación para eliminar el freno a la respuesta adaptativa proporciona mayor versatilidad”, concluye Pedro Luis Rodríguez.

En este trabajo también han participado investigadores del CNRS (Francia) y de las Universidades de Tartu (Estonia), Pekín (China) y California (EE.UU.).

Referencia bibliográfica: 
Jose Julian, Alberto Coego, Jorge Lozano-Juste, Esther Lechner, Qian Wu, Xu Zhang, Borja Belda-Palazon, Sang-Youl Park, Sean R. Cutler, Chengcai An, Pascal Genschik and Pedro L. Rodriguez. The MATH-BTB BPM3 and BPM5 subunits of Cullin3-RING E3 ubiquitin ligases target PP2CA and other clade A PP2Cs for degradation. PNAS. DOI: 10.1073/pnas.1908677116

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